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蛋白激酶A催化亚基结构与功能研究取得进展
2017-12-08 | 编辑: | 【  

  蛋白激酶APKA超家族是调控生物体生长、代谢、分化等过程的重要蛋白质,为近年来分子识别、蛋白质结构与功能研究的热点。实验人员已解析出大量蛋白激酶A的催化亚基(PKAc的结构,并分析出对配体结合及催化过程至关重要的氨基酸。然而,在PKAc整个结合过程中的结构变化以及结合机制等问题上仍存在诸多疑问,亟待更深入的理论探索。 

  伟德国际1946_伟德betvictor1946_始于英国1946电分析化学国家重点实验室汪劲研究员和褚雯婷博士通过搜索PKAc的结构库,建立基于结构的粗粒化模型,量化结合过程中的能量地貌,并提出PKAc与配体分子间的结合机制与路径。 

  两种不同的配体分子(ATPPKI)的结合过程均能诱发PKAc关键部位的结构变化,使PKAc由打开态逐渐转变为闭合态。研究发现,该结合过程同时具有诱导契合(induced-fit)与构象选择(conformational selection)机制的性质。在生理条件下,ATP先于PKIPKAc结合,为主要的结合路径。此外,研究表明,在不同的结合过程中,配体与PKAc之间相互作用的位置与强度亦不相同(如图),显示出特异性的结合路径。 

  该成果发表在美国伟德国际1946院报Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America,揭示了PKAc结合过程中的一系列重要性质,完善了PKAc相关结构与功能联系的研究。

  (电分析化学国家重点实验室)

     文章链接

  结合过程的不同阶段配体与PKAc之间的相互作用图 

 
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